Уураг (молекул)

Чөлөөт нэвтэрхий толь — Википедиагаас
Харайх: Удирдах, Хайлт

Энэ өгүүллэг нь уургийг молекулын бүтэц талаас нь авч үзсэн бөгөөд уургийн тухай ерөнхий ойлголтыг эндээс үзнэ үү.

Цэнхэр өнгөтэй альфа спираль нь миоглобин уургийн 3D бүтэц. Энэ уураг нь рентген кристаллографаар бүтэц нь тодорхойлогдсон анхны уураг юм. Зургийн баруун хэсэгт хүчилтөрөгчтэй (улаан) холбогдсон гем бүлэг (саарал) гэж нэрлэгддэг кофакторыг харж болно.
Хадмал толь
Монгол нэрийдэл
монгол үсгээр бичсэн
худам ᠤᠭᠤᠷᠠᠭ
кирилл үсгээр бичсэн
монгол уураг
халимаг уург
англи protein
орос белок

Уураг нь нэг эсвэл түүнээс олон амин хүчлийн үлдэгдлээс бүрдсэн том биологийн молекул буюу макромолекул юм. Уургууд нь, катализаторт метаболизм, ДНХ репликац (хуулбарлах), сөрөг нөлөөлөлд хариу үйлдэл үзүүлэх, нэг байрлалаас нөгөө рүү молекул зөөх зэрэг амьд организм дотор маш өргөн хүрээний үүргүүдийг гүйцэтгэдэг. Уургууд нь бие биеэсээ амин хүчлийн дарааллаараа ялгагддаг ба энэ дарааллыг тэдгээрийг кодчилсон генийн нуклеотидын дараалал заадаг. Уургууд нь үүссэнийхээ дараа 3D хэлбэрт орж нугалардаг ба яаж нугалрах нь уургуудын амин хүчлийн дарааллаас хамаардаг бөгөөд нугалралтаас тэдгээрийн идэвх шалтгаална.

Полипептид нь амин хүчлүүдийг конденсацлан гарган авсан дан шугаман полимер хэлхээ юм. Амин хүчлийн үлдэгдлүүд нь хоорондоо пептидийн холбоогоор холбогдсон байдаг. Уураг дахь амин хүчлийн үлдэгдлийн дараалал нь генетик кодод орших генийн дарааллаар тодорхойлогддог. Ерөнхийдөө, генетикийн код нь 20 стандарт амин хүчлүүдийг тодорхойлдог боловч, зарим организмд генетик код нь селеноцистеинийг багтаадаг (архейн генетик код пирролизинийг агуулдаг). Нийлэгжилт дуусмагц эсвэл явагдаж байх үед үүссэн/үүсэж буй уураг нь трансляцийн дараах сайжруулалтад өртдөг бөгөөд энэ нь уургийн физик болон химийн шинж, нугалралт, тогтвортой байдал, идэвх, эцэст нь үүргийг нь өөрчилдөг. Заримдаа уургуудад пептидийн бус бүлэг холбогдсон байдаг ба тэдгээрийг простетик бүлэг эсвэл кофактор гэж нэрлэгддэг. Уургууд нь тодорхой үүргийг гүйцэтгэх зорилгоор хамтран ажилладаг ба хоорондоо холбогдохдоо тогтвортой уургийн нэгдлийг үүсгэдэг.

Полисахарид ба нуклейний хүчил зэрэг биологийн макромолекулуудтай адилаар, уургууд нь организмийн чухал бүрэлдэхүүн бөгөөд эс доторх бараг бүхий л үйл ажиллагаанд оролцдог. Ихэнх уургууд нь биохимийн урвалуудыг катализалдаг ферментүүд бөгөөд, эдгээр нь метаболизмд маш чухал байр эзэлдэг. Уургууд нь мөн бүтцийн (барилгын материал) болон механик үүргүүдтэй байдаг. Жишээ нь, булчин дахь актин ба миозин, цитоскелетон дахь эсийн хэлбэрийг барьж өгдөг уургуудыг нэрлэж болох юм. Өөр уургууд нь эсийн дохиолол, дархлааны үйл ажиллагаа, эсийн холболтийг болон эсийн циклийг явуулахад чухал үүрэгтэй оролцдог. Уургууд нь бас амьтдын хүнсний чухал бүрэлдэхүүн хэсэг юм. Учир нь, амьтад шаардлагатай бүх амин хүчлүүдээ нийлэгжүүлж чаддаггүй бөгөөд, орлуулж үл болох амин хүчлүүдийг хүнсээрээ авах ёстой байдагт оршино. Хүнсээрээ авсан уургаа амьтад амин хүчил болгон задалдаг ба эдгээр нь метаболизмд ашиглагдана.

Ультрацентрфуг, тунадасжуулалт, электрофорез, хромотограф зэргээр, уургаас эсийн бусад бүрэлдэхүүн хэсгүүдийг салган цэвэршүүлж болдог. Генийн инженерчлэл бий болсноор, уургийг цэвэршүүлэх процессийг хөнгөвчилсөн хэд хэдэн аргуудыг нээсэн. Уургийн бүтэц болон үүргийг судлахад иммуногистохими, сайт чиглэлтэй мутагенеци, рентген кристаллограф, цөмийн соронзон резонанс болон масс спектрометрийн аргуудыг ихэвчлэн ашигладаг.

Биохими[засварлах]

Пептидийн холбооны химийн бүтэц (доор). Аланин ба түүнтэй зэрэгцээ орших амин хүчлийн пептидийн холбооны 3D бүтэц (дээр/тодотгосон).
Уургийн полимерийг үүсгэх амин хүчлүүдийн пептидийн холбооны резонанс бүтэц.

Ихэнх уургууд нь шугаман полимеруудаас бүрддэг ба полимерууд нь 20 хүртэл тооны өөр L-α-амин хүчлүүдээс тогтдог. Бүх уураг бүтээгч амин хүчлүүд нь нийтлэг бүтцийн онцлогийг агуулдаг. Тэд альфа α-нүүрстөрөгчтэй ба түүнд амин бүлэг, карбоксил бүлэг болон өөр өөр хажуугийн хэлхээ холбогддог. Зөвхөн пролин энэ үндсэн бүтцээс өөр бүтэцтэй байдаг. Пролин нь амин бүлгийн N-төгсгөлдөө өвөрмөц цагираг агуулдаг ба энэ нь CO-NH амидийн үлдэгдлийг хөдөлгөөнгүй конформацд оруулдаг[1]. Стандарт амин хүчлүүдийн хажуугийн хэлхээ нь маш өргөн хүрээний химийн бүтэцтэй болон шинжүүдтэй байдаг. Уураг дахь бүх амин хүчлүүдийн хажуу хэлхээнүүдийн үйлчлэлүүдийн нийлбэрээр тухайн уургийн 3D бүтэц болон түүний химийн идэвхийг тодорхойлдог[2]. Полипептид дахь амин хүчлүүд нь пептидийн холбоогоор холбогдсон байдаг. Уургийн хэлхээнд холбогдсон бол тухайн амин хүчлийг "үлдэгдэл" гэдэг ба нүүрстөрөгч, азот болон хүчилтөрөгчийн цуваа атомуудыг нь "үндсэн хэлхээ" буюу "уургийн нуруу" гэж нэрлэдэг[3].

Пептидийн холбоо нь хоёр резонанс хэлбэртэй ба эдгээр холбоо нь хосолсон (давхар) холбооны зарим шинж чанарыг агуулж, тэнхлэгүүдээ тойрон эргэхийн хориглосноор альфа нүүрстөрөгчийн атомуудыг бараг копланар (нэг хавтгайд) байрлалд оруулдаг. Пептидийн холбооны нөгөө хоёр хоёрталт өнцгүүд нь тухайн уургын нурууны хэлбэрийг тодорхойлдог[4]. Уургын чөлөөтэй карбоксил бүлэгтэй төгсгөлийг С-төгсгөл эсвэл карбоксил төгсгөл, чөлөөтэй амин хүчилтэй төгсгөлийг нь N-төгсгөл буюу амин төгсгөл гэдэг. Уураг, полипептид болон пептид гэдэг үгс нь давхар утгатай ба тэдгээрийн утгууд нь заримдаа давхацдаг. Уураг гэдгээр ерөнхийдөө бүтэн бүрэлдсэн, тогтвортой байгаа биологийн молекулуудыг илэрхийлдэг байхад, пептид гэдэг нь ерөнхийдөө богино, 3D тогтвортой бүтэцгүй амин хүчлийн олигомерийг хэлдэг. Хэдийгээр энэ хоёрын хоорондын заагийг сайтар тайлбарлаагүй ч, ойролцоогоор 20-30 үлдэгдлээр ялгагддаг[5]. Полипептид нь ямар нэгэн амин хүчлийн шугаман хэлхээ ба ямар ч урттай байж болдог.

Нийллэгжүүлэлт[засварлах]

Рибосом нь мРНХ-ийг загвар болгон ашиглан уургийг үүсгэнэ.
ДНХ дахь генийн дараалал нь уургийн амин хүчлүүдийн дарааллыг кодчилно.

Бионийллэгжүүлэлт[засварлах]

Уургууд нь генүүдэд кодчилогдсон байгаа мэдээллийн дагуу амин хүчлүүдээс угсрагддаг. Уураг болгон нь, тэдгээрийг кодчилох генийн нуклеотидуудын дарааллын дагуу бүрддэг амин хүчлийн үл давтагдах дараалалтай байдаг. Генетик код нь, кодон гэж нэрлэгдэх 3 нуклеотидын багцуудаас тогтдог ба 3 нуклеотид болгон нь нэг амин хүчлийг кодчилдог. Жишээлбэл, АУГ(аденин-урацил-гуанин) нь метионины код болно. ДНХ нь 4 нуклеотид агуулдаг ба нийт байж болох кодоны тоо 64 учир, генетикийн кодод нэг буюу түүнээс дээш тооны кодон нь нэг амин хүчлийг тодорхойлдог[6]. ДНХ-д кодчилогдсон байгаа генүүд нь юуны өмнө, РНХ полимераза гэх мэтийн уургуудаар урьдчилсан мессенжэр РНХ (анхдагч транскрипц гэж мөн нэрлэдэг) болон транскрипцлагддаг. Ихэнх организмууд урьдчилсан мРНХ-ээ, транскрипцын дараах сайжруулалтын ялгаатай хэлбэрүүдийг ашиглан боловсорсон мРНХ болгодог ба дараа нь энэ нь рибосомуудаар явагдах уургын нийллэгжилд загвар болон ашиглагддаг. Прокариотуудад мРНХ нь үүсмэгц шууд ашиглагдах эсвэл нуклеойдоос салмагц рибосом дээр холбогддог. Эсрэгээр, эукариотууд мРНХ-ийг эсийн бөөм дотор бий болгоод, бөөмийн мембраныг нэвчүүлэн цитоплазмд байрлуулдаг ба цитоплазмд уургын бионийллэгжил явагддаг. Уургын нийллэгжлийн хурд нь прокариотуудад илүү байдаг (эукариотуудтай харьцуулахад) ба 20 амин хүчил/сек хүрдэг[7].

мРНХ-г загвар болгон ашиглан уургыг нийллэгжүүлэх процессийг трансляц гэдэг. Тухайн мРНХ нь рибосом дээр суурилагдаж, кодон бүр нь тРНХ молекул дээрх антикодонтой суурь хослох байдлаар нуклеодтидууд нь гурав гурваараа уншигдана. Аминоацил тРНХ синтетаза фермент нь тРНХ молекулуудыг тохирох амин хүчлээр хангадаг. Томорч байгаа полипедтидийг үүсч буй хэлхээ гэж нэрлэдэг. Уургууд нь ямагт N-төгсгөлөөс C-төгсгөл рүү чиглэлтэйгээр нийллэгждэг[6].

Нийллэгжлийн үр дүнд үүссэн уургийн хэмжээг түүнд агуулагдаж байгаа амин хүчлийн тоогоор болон түүний молекулын массаар тодорхойлдог. Хэмжээг ихэвчлэн дальтоноор (Да) эсвэл уламжлагдсан нэгж болох килодальтоноор (кДа) илэрхийлдэг. Дрожжийн уургууд нь дунджаар 466 амин хүчлийн урттай бөгөөд 53 кДа масстай байдаг[5]. Мэдэгдэж буй уургуудаас хамгийн том нь 3000 кДа масстай ба ойролцоогоор 27000 амин хүчлийн урттай титинууд (булчингийн сакромерийн нэг бүрэлдэхүүн хэсэг) юм[8].

Химийн нийллэгжил[засварлах]

Богинохон уургууд химийн нийллэгжлээр үүсэж болдог. Ингэхдээ пептидийн нийллэгжил гэж нэрлэгддэг бүлэг аргуудаар үүсгэгддэг. Эдгээр аргууд нь органик нийллэгжлийн аргачлалууд дээр суурилдаг[9]. Химийн нийллэгжил нь полипептидийн хэлхээнд байгалийн гаралтай бус амин хүчлүүдийг залгах аргыг нээж өгсөн, жишээлбэл: амин хүчлүүдийн хажуугийн хэлхээнд флуоресцент тэмдгийг залгах[10]. Эдгээр аргууд нь биохимийн лаборатори болон эсийн биологид чухал боловч, арилжааны (аж ахуйн) хэрэглээнийх биш юм. Химийн нийллэгжил нь 300 амин хүчлээс илүү урттай полипептидэд хэрэгцээгүй болдог ба үүссэн уургууд өөрийн 3D бүтцэдээ хялбар орж чаддаггүй. Дийлэнх химийн нийллэгжилийн аргууд нь биологийн урвалын эсрэгээр C-төгсгөлөөс N-төгсгөл рүү чиглэлтэй байдаг[11].

Бүтэц[засварлах]

Шаперониний талст бүтэц. Шаперон уургын нугалралтад тусалж байгаа нь.
Триозофосфатизомераза уургын байж болох 3D бүтцүүд. Зүүн талд: атомуудын төрлөөр будагдсан. Дунд: Үндсэн хэлхээний конформацийн хялбаршуулсан дүрслэл, хоёрдогч бүтцээрээ будагдсан. Баруун талд: Ууссан байдалтай дүрслэл, үлдэгдлүүдээрээ будагдсан (хүчлийн үлдэгдэл-улаан, суурийн үлдэгдэл-хөх, тултай үлдэгдэл-ногоон, туйлгүй үлдэгдэл-цагаан).)

Ихэнх уургууд өвөрмөц 3D хэлбэрт орон нугалрдаг. Уургын ингэж ордог хэлбэрийг нь уургын бодит төлөв гэдэг[12]. Олон уургууд гадны туслалцаагүйгээр өөрсдийн бодит төлөвт ордог (ердөө л өөрсдийн амин хүчлийн химийн шинжүүдийг ашиглан) бол, зарим нь шаперон молекулын туслалцааг шаарддаг[13]. Биохимичид ихэвчлэн уургын бүтцийн 4 өөр хэлбэрийг дурддаг[14]:

Уургууд нь хатуу бүтэцтэй молекулууд биш. Дээр дурдагдсан бүтцүүдээс гадна, уургууд нь хэд хэдэн хамааралтай бүтцэд хувирах чадвартай ба тэр үедээ үүргээ гүйцэтгэсэн хэвээр байдаг. Энэ өөрчлөн байгуулалтын хүрээнд хамрагдах гуравдагч ба дөрөвдөгч бүтцүүдийг хувиралт (конформац), тэдгээрийн хоорондын шилжилтийг хувиралтын өөрчлөлт гэж тус тус нэрлэдэг. Субстратын молекул ферментийн идэвхтэй талд эсвэл химийн урвалд катализаторын үүрэг гүйцэтгэж байгаа уургын физик хэсэгт холбогдсоноор дээрх өөрчлөлтүүд ихэвчлэн бий болдог. Уусмал доторх уургууд нь дулааны хэлбэлзлэлийн нөлөөгөөр мөн бусад молекулуудтай мөргөлдсөнөөр бүтцийн хувиргалтад ордог[15].

Уургуудыг албан бусаар, гуравдагч бүтцэд нь суурилан 3 үндсэн ангилалд хуваадаг: бөмбөрцгөн уураг, утаслаг уураг, мембранан уураг. Бөмбөрцгөн уургуудын дийлэнх нь уусдаг ба тэдгээрийн олонх нь фермент байдаг. Утаслаг уургууд нь ихэвчлэн бүтцийн үүрэгтэй байдаг. Жишээ нь, коллаген (холболтын эдийн үндсэн бүрдүүлэгч), кератин (үс ба хумсны уурган бүрдүүлэгч). Мембранан уургууд нь ихэвчлэн рецепторын (химийн дохиолол хүлээн авагч) эсвэл, туйлтай эсвэл цэнэгтэй молекулуудыг эсийн мембраныг нэвтрүүлдэг сувгийн үүргийг гүйцэтгэдэг[16].

Уураг нь усны довтолгооноос маш муу хамгаалагдсан байдаг учир, өөрийгөө усгүйжүүлэх, дегидрон гэж нэрлэгддэг, молекул дотроо тусгай устөрөгчийн холбоотой байдаг[17].

Бүтцийг тодорхойлох[засварлах]

Уургын гуравдагч бүтцийг эсвэл тэдгээрийн комплексүүдийн дөрөвдөгч бүтцийн судлах нь уураг өөрийн үүргийг яаж гүйцэтгэдэг тухай чухал мэдээллийг өгөх юм. Уургын бүтцийг тодорхойлох өргөн ашиглагддаг туршилтын аргуудад, рентген кристаллограф ба ЦСР-спектоскоп ордог. Эд хоёулаа атомын хэмжээнд мэдээлэл бүрдүүлдэг. ЦСР туршилтууд нь хос атомуудын хоорондын зай нь таамаглагдаж болох үед мэдээлэл бүрдүүлж чаддаг ба уургын авч болох эцсийн төлөвийг (конформацийг) зайн геометрийн тооцооллыг хийсний дараа мэдэж авдаг. Давхар туйлшралтын интерферометр нь уургын ерөнхий конформац ба харилцан үйлчлэлцэл эсвэл өөр эрмэзлэлээс (уургын өөрийн үүргийг солих сонирхол г.м.) үүсэлтэй конформацийн өөрчлөлтийг хэмжих тоон аналитик арга юм. Тойргийн дихроизм нь уургын мушгианы (спиралийн) бүтэц эсвэл бэта ялтсын бүтцийг тодорхойлох лабораторийн өөр нэг арга юм. Криоэлектрон микроскопын арга маш том уургын комплекс болон нийлмэл вирусийн бүтцийн тухай нарийвчлал багатай (ерөнхий) мэдээллийг олоход ашигладаг[18]. Энэ төрөлд багтах электрон кристаллограф гэж нэрлэгддэг аргаар зарим тохиолдолд (ихэвчлэн мембранан уурын хоёр хэмжээст талстын хувьд) өндөр нарийвчлалтай мэдээллийг бүрдүүлж чаддаг[19]. Тодорхойлогдсон бүтцүүд нь Уургын Мэдээллийн Санд ордог ба санд чөлөөтэй нэвтэрч болдог. Энэ сангаас мянга мянган уургын бүтцийн мэдээллийг тухайн уураг дахь атом бүрийн тэгш өнцөгт координат хэлбэртэйгээр авж болно[20].

Уургын бүтцийн төрлөөс, генийн дарааллын тоо их байдаг. Уурыг бүлгийн тодорхойлогдсон бүтцүүдийг рентген кристаллографаар (уургын бүтцийг тодорхойлдог үндсэн аргуудын нэг) хялбар тодорхойлогдох уургуудад хамааруулдаг. Тухайлбал, бөмбөрцгөн уургуудыг талст болгон бэлтгэхэд (рентген кристаллографд оруулахаар) харьцангуй амархан байдаг. Мембарнан уургууд нь эсрэгээр, талстжуулхад амаргүй байдаг учир УМС-д бүрэн суугаагүй[21]. Уургын бүлгийг төлөөлж чадах бүтцүүдийн үндсэн нугларалтаар нь ангилан бүтцийг системчлэх замаар уургийн бүтцийг тодорхойлж дээрх дутагдлыг арилгах санааг бүтцийн геномик гаргасан. Уургын бүтцийг таамаглах аргуудыг ашиглан, туршилтаар бүтэц нь тодорхойлогдоогүй байгаа уургуудын үнэмшилтэй бүтцүүдийг гаргаж авахыг оролдож байна[22].

Эсэд гүйцэтгэх үүрэг[засварлах]

Уургууд нь эс дотор голлох үүргийг гүйцэтгэдэг. Уургууд нь генд кодчилогдсон мэдээллийн тодорхойлсноор үүргүүдийг гүйцэтгэдэг гэж үздэг.[5] Зарим төрлийн РНХ-г эс тооцвол, дийлэнх биологийн молекулууд нь харьцангуй идэвхгүй байдаг учраас тэдгээрт уургууд нөлөөлдөг. Гэдэсний савханцрын (Escherichia coli) эсийн хуурай бодисын хагасыг уургууд эзэлдэг бол, өөр, ДНХ болон РНХ мэт макромолекулууд нь харгалзан 3% ба 20% эзэлдэг.[23] Тодорхой эсэд эсвэл эсийн төрөлд байгаа уургын бүрдлийг түүний протеом гэдэг.

Уургуудын гол шинж чанар нь тэдгээрийн өөр молекулуудтай тодорхой, бат бөх холбогддогт оршино. Энэ нь уургуудад олон үүргүүдийг гүйцэтгэх боломжийг олгодог. Уургын бусад молекулуудтай холбогдохыг хариуцдаг хэсгийг холбогдох цэг гэж нэрлэдэг. Холбогдох цэг нь ихэвчлэн молекулын гадарга дээр хонхорхой ("халаас") хэлбэртэй байдаг. Холбогдох цэгийн халаасыг тодорхойлдог уургын гуравдагч бүтэц ба эргэн тойронд орших амин хүчлүүдийн туслах хэлхээнүүдийн химийн шинж чанаруудаас уургын холбогдох чадвар хамаардаг. Уургын холбогдолт нь гайхамшигтай бөх бат ба онцлог байдаг. Жишээлбэл: рибонуклеазагийн ингибитор уураг нь дэд фемтомоляр диссоциацийн тогтмолтой (<10-15М) хүний ангиогенинтэй холбогддог боловч, түүний амфиб гомолог онконазатай (>1 M) огт холбогддоггүй. Заримдаа өчүүхэн химийн өөрчлөлт нь (ганцхан метил бүлгийг(CH3-)холбогдож байгаа хамтрагч дээр нэмэх г.м.) холбоог устгахад хүргэдэг. Жишээлбэл: валин гэдэг амин хүчлийн аминоацил тРНХ синтетаза нь изолеуцин амин хүчлийн хажуугийн хэлхээтэй маш төстэй зүйлийг эсэргүйцдэг.[24]

Уургууд нь өөр уурагтай бусад жижиг молекулуудтай адил холбогддог. Уургууд нь нэг молекулын бусад хуулбаруудтай холбогдохдоо фибрил үүсгэхэд oligomerize-ладаг. Энэ процесс нь ерөнхийдөө өөрөө fibre үүсгэдэг бөмбөрцөг мономеруудаас бүрдсэн бүтцийн уургуудад болдог.

Уураг-уураг холболтууд нь ферментийн үйл ажиллагааг тохируулж, эсийн эргэлтийн үйл явцыг удирдах болон ердийн биологийн үйлдэлтэй хамааралтай олон урвалуудыг явуулдаг том уургын иж бүрдлийн үүслийг олгодог. Уургууд нь эсийн мембрантай холбогдож эсвэл бүүр дотор нь багтдаг. Уургуудын бүтцийн өөрчлөлт гаргахын тулд хамтрагчтай нэгдэх чадвар нь маш том сигналын хэлхээ үүсгэхийн суурь болдог. Чухлаар, уургуудын холболтууд нь буцаагддаг ба хамтрагч уургуудын өөр бүлгүүдийн ашиглалтаас өөр өөр төрлийн үүрэг гүйцэтгэж чадах бөөгнөрөл үүсгэдэг дээр маш их тулгуурладаг. Тодорхой уургуудын хоорондын холбоог судалснаар эсийн үүргийн чухал шинжүүдийг ойлгохын ба тухайн эсийн төрлийг тодорхойлдог шинжүүдийн түлхүүр болдог.

Фермент[засварлах]

Эс дэх уургын хамгийн зартай үүрэг нь химийн урвал катализаторддаг ферментийн үүрэг юм. Ферментүүд нь ихэвчлэн маш тодорхой байдаг ба зөвхөн нэг эсвэл хэдхэн химийн урвал хурдасгадаг. ДНХ хуулбарлалтын үйл явцад ДНХ-г удирдах, ДНХ засвар болон транскрипч мэтийн метаболизмтай холбоотой ихэнх урвалуудад ферментүүд оролцдог. posttranslational modification гэдэг процессд ферментүүд нь бусад уурагууд дээр химийн бүлэг нэмэх эсвэл уургуудаас химийн бүлэг хасдаг. Ойролцоогоор 4000 урвал нь ферментүүдээр катализатордууладаг. Фермент оролцож байгаа урвалын хурд нь оролцоогүй байгаа хурдаас ихдээ 1017 дахин хурдасдаг, жишээлбэл оротат декарбоксилазе фементгүй 78 сая жил, ферменттэй 18 миллисекунд хугацаа шаарддаг.

Фермент нэгдэж дээр нь ажиллаж байгаа молекулуудыг субстрат гэдэг. Ферментүүд нь олон зуун амин хүчлээс бүрддэг хидийч үлдэгдлүүдийн хэдхэн хувь нь субстраттай нэгдэж ба ойролцоогоор 3-4 үлдэгдэл нь яаг катализад оролцдог. Уурагуудад идэхтэй сайт гэж байдаг ба энэ нь субстраттай нэгддэг каталитик хэсгийг агуулдаг ферментийн хэсэг юм.

dirigent уургууд нь бусад ферментүүд нийлэгжүүлсэн бодисийн стереохимийг dictate-хийдэг уургын бүлгийн гишүүд.

Эсийн сигнал ба лиганд хоболт[засварлах]

Маш олон уургууд эсийн сигналдах болон сигнал шилжүүлэх процессод оролцдог. Инсулин мэтийн зарим уургууд нь эсийн гадна байдаг уургууд ба үүссэн эсээсээ бусад хол байгаа эдэд орших эсүүд рүү дохио дамжуулдаг. Бусад уургуудын голлох үүрэг нь дохио дамжуулдаг молекултай нэгдэж эс дотор биохимийн хариу үйлдэл үүсгэх ба өөрсдөө мембраны уургууд юм. Ихэнх хүлээн авагчид нь эсийн гадаргуун гадна гаргасан холбогдох хэсэгтэй байдаг ба эс дотроо ферментийн үйл ажиллагаатай байж болох эсвэл эс дотор орших бусад уураг дад мэдэгдсэн хэлбэрийн өөрчлөлтөд ордог, нөлөөлөх хэсэгтэй байдаг.

Антибоди гэдэг нь зохицох чанартай дархлааны системийн уурган бүтэц ба тэдгээрийн гол үүрэг нь антигентэй эсвэл бие доторх гадны бодистой нэгдэж тэдгээрийг устахын тулд онилдож өгдөг. Антибодинуудыг эсийн гаднах орчин руу ялгааруулах боломжтой эсвэл тусгай Б эс гэж нэглэгддэг плазман эсийн мембран дотор хадгалж болдог.

Эсийн сигнал ба лиганд холболт[засварлах]

Маш олон уургууд эсийн сигналдах болон сигнал шилжүүлэх процессод оролцдог. Инсулин мэтийн зарим уургууд нь эсийн гадна байдаг уурагууд ба үүссэн эсээсээ бусад хол байгаа эдэд орших эсүүдрүү дохио дамжуулдаг. Бусад уургуудын голлох үүрэг нь дохио дамжуулдаг молекултай нэгдэж эс дотор биохимийн хариу үйлдэл үүсгэх ба өөрсдөө мембраны уургууд юм. Ихэнх хүлээн авагчид нь эсийн гадаргуугын гадна гаргасан холбогдох хэсэгтэй байдаг ба эс дотроо ферментийн үйл ажиллагаатай байж болох эсвэл эс дотор орших бусад уураг дад мэдэгдсэн хэлбэрийн өөрчлөлтөд ордог, нөлөөлөх хэсэгтэй байдаг.

Антибоди гэдэг нь зохицох чанартай дархлааны системийн уурган бүтэц ба тэдгээрийн гол үүрэг нь антигентэй эсвэл бие доторх гадны бодистой нэгдэж тэдгээрийг устахын тулд онилож өгдөг. Антибодинуудыг эсийн гаднах орчин уруу ялгааруулах боломжтой эсвэл тусгай Б эс гэж нэрлэгддэг плазман эсийн мембран дотор хадгалж болдог. Харин ферментүүд нь өөрсдийнхөө субстракттай нэгдэж урвал явуулах чадвар нь хязгаарлагдмал байдаг байхад антибодинууд нь ямар ч хязгааргүй байдаг. Антибоди нь өөрийнхөө онилготойгоо нэгдэх чадвар нь маш өндөр байдаг.

Олон лиганд зөөврийн уургууд нь тодорхой жижиг биомолекултай холбогдож олон эст амьтны биеийн өөр газарт авиачдаг. Эдгээр уургуудад лигандын концентраци их байгаа газар холбогдох чадвар их мөртлөө лигандын концентраци бага байгаа эдэд суллах чадвартай байх шаардлагтай. Өргөн тархсан лиганд-холбогддог уураг бол гемоглобин юм, энэ уураг нь бүх сээр нуруутаны уушигануудаас хүчилтөрөгчийг авч бусад эдэд зөөж өгдөг ба бүх биологийн ангид ойролцоо гомологтой байдаг. Ликтин гэдэг чихэртэй холбогддог уурагууд нь өөрсдийн чихэрэн moieties-уудаа маш тодорхой сонгодог. Эс болон уурагуудтай холбоотой хүлээн зөвшөөрүүлэх үйл явцад лектин нь үүрэг гүйцэтгэдэг. Хүлээн авагч болон гормонууд нь маш тодорхой холбогддог уурагууд юм.

Транс мембранан уурагууд нь эсийн мембраны ион болон жижиг молекул нэвтрүүлэх чадварыг нь өөрчилдөг лиганд зөөгч уураг юм. Зөвхөн мембар нь цэнэглэгдсэн эсвэл туйлширсан молекулыг нэгвтрүүлдэггүй усанд дургүй төвтэй байдаг. Мембраны уурагууд эдгээр молекулуудыг нэвтрүүлдэг тусгай сувагтай байдаг. Ингэж нэвтрүүлдэг сугаван уурагууд нь нэг уураг зөвхөн нэг тодорхой ион сонгон нэвтрүүлэх чадвартай, жишээлбэл: кали болон натрийн сувагууд энэ хоёр ионыг ялган нэгийг нь нэвтрүүлдэг.

Бүтцийн уургууд[засварлах]

Бүтцийн уургууд нь бусад биологийн шингэн молекулуудад хатуу ба зуурамтгай чанартай болгож өгдөг. Ихэнх бүтцийн уургууд нь утаслаг уураг байдаг, жишээлбэл: коллаген ба эластин нь мөгөөрс мэтийн холбох эдийн чухал орц, ба кератин нь үс, хумс, өд, эвэр, болон зарим амьтны бамбай мэтийн мяндаслаг эсвэл хатуу хэсгүүдэд олддог. Зарим бөмбөрцөг уургууд нь бүтцийн уургын үүрэг гүйцэтгэдэг, жишээлбэл: актин ба тубулин мономерээр уусдаг бөмбөрцөг уураг мөртлөө эсийн хэлбэр дүрсийг хадгалж өгдөг цитоскелетоныг бүрдүүлдэг урт хатуу утаслаг болон полимержидэг.

Бүтцийн уургын үүргийг гүйцэтгэдэг бусад уургууд нь мотор уургууд юм, тэдгээрт миозин, кинезин болон динейн гэх мэтийн уураг ордог. Эдгээр уургууд нь механик хүч гаргах чадалтай бөгөөд нэг эст амьтны хөдөлгөөнд ба бэлгийн үржлээр үрждэг олон эст амьтны бэлгийн эр эсэд чухал үүрэгтэй байдаг. Тэдгээр нь бас агшиж байгаа булчингаас ялгарч байгаа хүчийг ялгаруулж чаддаг ба эсийн дотоодын зөөлтөнд үндсэн үүргийн гүйцэтгэдэг.

Судалгааны аргууд[засварлах]

Уургын бүтэц болон үйлдлийг vitro-д, vivo-д болон silico-д үзэж болдог. Vitro-д хяналт доор байгаа орчинд цэвэршүүлсэн уургын судалгаа нь уураг яаж өөрийн үүргээ гүйцэтгэдгийг сурах ашигтай байдаг, жишээлбэл: ферментийн кинетикс нь ферментийн химийн каталитик үйл ажиллагааг ба өөр өөр субстратад үзүүлэх харьцангуй үйлдлийг нээдэг. Дүгнэвэл vivo туршилтууд нь уургын эс эсвэл бүхэл бүтэн организм дотор гүйцэтгэх физиологийн үүргийг тодорхойлж өгдөг. Silico судлалд уургыг судлахдаа тооцооны арга ашигладаг.

Уураг цэвэрлэлт[засварлах]

Vitro анализад орохын тулд эхлээд уурагыг бусад эсийн бүтцүүдээс салгаж цэвэрлэх хэрэгтэй. Энэ үйл ажиллагаа нь эсийн lysis-ээр эхэлдэг бөгөөд энэ процессэд эсийн мембраныг нурааж доторх органелле-нуудыг нь crude lysate гэдэг уусмал дотор хийдгээр эхэлдэг билээ. Үүнээс үүссэн уусмалыг ултрасентрифугаци ашиглаж цэвэрлэдэг ба энэ нь эсийн хэсгүүдийг уусдаг уураг, мембраны липид ба уураг, эсийн органелле болон нуклейн хүчил агуулдаг бүлгүүдэг хуваадаг. Salting out гэдэг тунжуулах аргийг энэ лизат дээр ашиглаж уурагыг бөөгнөрүүлдэг. Үүний дараа янз бүрийн хромотограф ашиглаж сонирхож байгаа уураг ба уурагуудыг тэдгээрийн жин, нийт цэнэг болон холбогдох чанаргын тусламжтайгаар ялгаж авдаг. Хэрвээ хүсэж байгаа уурагын молекул жин ба изоэлектрик цэгүүд мэдэгдэж байвал өөр өөр төрлийн gel electrophoresis-ийг ашиглан, эсвэл уурагын spectroscopic чанарууд нь ялгагддаг бол spectroscope, эсвэл уураг нь фементийн үйл ажилгаатай байвал ферментийн essay-г тус тус ашиглан уураг цэвэрлэлтийн шатуудыг хяналтан доор байлгадаг. Нэмж хэлхэд уурагуудыг тэдгээрийн цэнэг дээр тулгуурлан электрофокусинг ашиглан ялгаж авж болно.

Байгал дээр олддог уургуудыг лабороторид ашиглаж болдог болтол нь цэвэрлэхийн тулд хэд хэдэн шат алхмаар цэвэрлэдэг. Энэ процессийг хялбарчилхийн тулд уурагуудыг цэвэрлэж байх үед тэдгээрийн бүтэц болон үүргийг өөрчлөхгүй байлгадаг химийн шинж тэмдгүүдийг генийн инженерчлэлээр нэмдэг. Энд амин хүчлийн тодорхой дарааллаас тогтсоон "tag" нь, ихэвчлэн хистидины үлдэгдэл("Хис-tag"), уурагын нэг төгсгөлд залгагддаг. Үүний үр дүнд, лизатыг никель агуулсан хромотографын баганаар явуулхад хистидиний үлдэгдэл нь 'никелийг холбож' баганад наалдах үед уурагын tag-лагдаагүй хэсэгүүд нь саадгүй нэвтэрдэг. Тодорхой уурагыг маш комплекс уусмалаас цэвэршүүлж гарахын тулд эрдэтмэд янз янзын tag бүтээжээ.

Эсийн байршлалт[засварлах]

Уурагуудын vivo-дахь судлал нь эс доторх уурыгын байршил болон нийлэгжилтэй холбоотой байдаг. Ихэнх уурагууд нь цитоплазм нийлэгждэг ба мембранан бүрхүүлтэй байдаг эвсэл уураг нь эндоплазмын торлогоос ялгардаг гэвч уурагууд нь тодорхой органелле болон эсийн бүтэц рүүдлүү яаж очдог нь тодорхой бус билээ. Эс дотор нэгдсэн уураг эсвэл ногоон Флюресцент уураг мэтийн "Reporter"-той холбогдсон сэтгэлд нийцсэн натурал уурагаас бүрдсэн chimera-г илэрхийлэхийн тулд генийн инженерчлэлийг ашиглаж эсийн доторх байршилтыг тогтоох тохиромжтой арга юм. Нэгдсэн уурагын эс доторх байрлалыг микроскопи ашиглан цэвэр ба ашигтайгаар олдог, дараах зургаан дээр үзүүлсэн байна.

Уурагуудын эс доторх байршилуудыг олох өөр аргууд нь ЭТ, Голжийн торлог, лизосом эсвэл вакуоль, митохондри, хлородласт, плазман мембран мэтийн газруудыг харьцуулалт хийх маркерийн оролцоог шаарддаг. Антибодийг маркер болгон ашиглаж ба эдгээр маркеруудын флоресцент тэмдгэлгээтэй хэлбэрүүдийг ашиглахад хүсэж байгаа уурагынхаа байршлийг олоход амархан болдог. Жишээлбэл, шууд бус immunofluorescence will allow for fluorescence colocalization and demonstration of location. Флоресцент будагчууд нь эсүүдийн хэсгүүдийг үүнтэй адил зорилготойгоор тэмдгэлхэд ашигладаг.

Өөр хувилбарууд мэдээж байна. Жишээлбэл, иммунохистохими нь ихэвчлэн хүсэж байгаа нэг эсвэл олон уурагт нэг антибоди ашигласнаар уураг антободи хоёр нэгдэж luminescent эсвэл chrimogenic сигнал гаргадаг ба эдгээр сигналийг харьцуулснаар байршилтийн мэдээлэл олж авдаг. Өөр нэг ашиглаж болох арга нь бол isopycnic centrifugation -ыг ашиглан сухрозын градиент дахь cofractionation-оор юм. While this technique does not prove colocalization of a compartment of known density and the protein of interest, it does increase the likelihood, and is more amenable to large-scale studies.

Ишлэл[засварлах]

[23]

[24]

[9]

[25]

[26]

[27]

[28]

[17]

[8]

[19]

[29]

[2]

[30]

[31]

[32]

[33]

[34]

[35]

[36]

[37]

[38]

[11]

[39]

[40]

[41]

[5]

[42]

[43]

[44]

[1]

[7]

[45]

[46]

[47]

[48]

[49]

[50]

[51]

[52]

[53]

[54]

[55]

[10]

[22]

[20]

[56]

[57]

[58]

[59]

[60]

[21]

[61]

[62]

[63]

[64]

[65]

[66]

[67]

[68]

  1. 1.0 1.1 Nelson DL, Cox MM (2005). Lehninger's Principles of Biochemistry, 4th, New York, New York: W. H. Freeman and Company. 
  2. 2.0 2.1 Gutteridge A, Thornton JM (2005). "Understanding nature's catalytic toolkit". Trends in Biochemical Sciences 30 (11): 622–29. DOI:10.1016/j.tibs.2005.09.006.
  3. Murray et al., p. 19.
  4. Murray et al., p. 31.
  5. 5.0 5.1 5.2 Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J (2004). Molecular Cell Biology, 5th, New York, New York: WH Freeman and Company. 
  6. 6.0 6.1 van Holde and Mathews, pp. 1002–42.
  7. 7.0 7.1 Dobson CM (2000). “The nature and significance of protein folding”, Pain RH (ed.): Mechanisms of Protein Folding. Oxford, Oxfordshire: Oxford University Press, 1–28. ISBN 0-19-963789-X. 
  8. 8.0 8.1 Fulton A, Isaacs W (1991). "Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis". BioEssays 13 (4): 157–61. DOI:10.1002/bies.950130403.
  9. 9.0 9.1 Bruckdorfer T, Marder O, Albericio F (2004). "From production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future". Current Pharmaceutical Biotechnology 5 (1): 29–43. DOI:10.2174/1389201043489620.
  10. 10.0 10.1 Schwarzer D, Cole P (2005). "Protein semisynthesis and expressed protein ligation: chasing a protein's tail". Current Opinion in Chemical Biology 9 (6): 561–69. DOI:10.1016/j.cbpa.2005.09.018.
  11. 11.0 11.1 Kent SB (2009). "Total chemical synthesis of proteins". Chemical Society Reviews 38 (2): 338–51. DOI:10.1039/b700141j.
  12. Murray et al., p. 36.
  13. Murray et al., p. 37.
  14. Murray et al., pp. 30–34.
  15. van Holde and Mathews, pp. 368–75.
  16. van Holde and Mathews, pp. 165–85.
  17. 17.0 17.1 Fernández A, Scott R (2003). "Dehydron: a structurally encoded signal for protein interaction". Biophysical Journal 85 (3): 1914–28. DOI:10.1016/S0006-3495(03)74619-0.
  18. Branden and Tooze, pp. 340–41.
  19. 19.0 19.1 Gonen T, Cheng Y, Sliz P, Hiroaki Y, Fujiyoshi Y, Harrison SC, Walz T (2005). "Lipid-protein interactions in double-layered two-dimensional AQP0 crystals". Nature 438 (7068): 633–38. DOI:10.1038/nature04321.
  20. 20.0 20.1 Standley DM, Kinjo AR, Kinoshita K, Nakamura H (2008). "Protein structure databases with new web services for structural biology and biomedical research". Briefings in Bioinformatics 9 (4): 276–85. DOI:10.1093/bib/bbn015.
  21. 21.0 21.1 Walian P, Cross TA, Jap BK (2004). "Structural genomics of membrane proteins". Genome Biology 5 (4). DOI:10.1186/gb-2004-5-4-215.
  22. 22.0 22.1 Sleator RD. (2012). "Prediction of protein functions". Methods in Molecular Biology 815: 15–24. DOI:10.1007/978-1-61779-424-7_2.
  23. Bischoff TLW, Voit, C (1860). Die Gesetze der Ernaehrung des Pflanzenfressers durch neue Untersuchungen festgestellt (German хэлээр). 
  24. Brosnan J (June 2003). "Interorgan amino acid transport and its regulation". Journal of Nutrition 133 (6 Suppl 1): 2068S–72S.
  25. Cedrone F, Ménez A, Quéméneur E (2000). "Tailoring new enzyme functions by rational redesign". Current Opinion in Structural Biology 10 (4): 405–10. DOI:10.1016/S0959-440X(00)00106-8.
  26. Conrotto P, Souchelnytskyi S (2008). "Proteomic approaches in biological and medical sciences: principles and applications". Experimental Oncology 30 (3): 171–80.
  27. Copland JA, Sheffield-Moore M, Koldzic-Zivanovic N, Gentry S, Lamprou G, Tzortzatou-Stathopoulou F, Zoumpourlis V, Urban RJ, Vlahopoulos SA (2009). "Sex steroid receptors in skeletal differentiation and epithelial neoplasia: is tissue-specific intervention possible?". BioEssays: news and reviews in molecular, cellular and developmental biology 31 (6): 629–41. DOI:10.1002/bies.200800138.
  28. Bairoch A (2000). "The ENZYME database in 2000". Nucleic Acids Research 28 (1): 304–305. DOI:10.1093/nar/28.1.304.Загвар:Dead link
  29. Görg A, Weiss W, Dunn MJ (2004). "Current two-dimensional electrophoresis technology for proteomics". Proteomics 4 (12): 3665–85. DOI:10.1002/pmic.200401031.
  30. Herges T, Wenzel W (2005). "In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field". Physical Review Letters 94 (1). DOI:10.1103/PhysRevLett.94.018101.
  31. Hey J, Posch A, Cohen A, Liu N, Harbers A (2008). "Fractionation of complex protein mixtures by liquid-phase isoelectric focusing". Methods in Molecular Biology 424: 225–39. DOI:10.1007/978-1-60327-064-9_19.
  32. Hoffmann M, Wanko M, Strodel P, König PH, Frauenheim T, Schulten K, Thiel W, Tajkhorshid E, Elstner M (2006). "Color tuning in rhodopsins: the mechanism for the spectral shift between bacteriorhodopsin and sensory rhodopsin II". Journal of the American Chemical Society 128 (33): 10808–18. DOI:10.1021/ja062082i.
  33. Hohsaka T, Sisido M (2002). "Incorporation of non-natural amino acids into proteins". Current Opinion in Chemical Biology 6 (6): 809–15. DOI:10.1016/S1367-5931(02)00376-9.
  34. Joos T, Bachmann J (2009). "Protein microarrays: potentials and limitations". Frontiers in Bioscience 14 (14): 4376–85. DOI:10.2741/3534.
  35. Kalman SM, Linderstrom-Lang K, Ottesen M, Richards FM (1955). "Degradation of ribonuclease by subtilisin". Biochimica et Biophysica Acta 16 (2): 297–99. DOI:10.1016/0006-3002(55)90224-9.
  36. Kauzmann W (1956). "Structural factors in protein denaturation". Journal of Cellular Physiology. Supplement 47 (Suppl 1): 113–31. DOI:10.1002/jcp.1030470410.
  37. Kauzmann W (1959). "Some factors in the interpretation of protein denaturation". Advances in Protein Chemistry 14: 1–63. DOI:10.1016/S0065-3233(08)60608-7.
  38. Kendrew J, Bodo G, Dintzis H, Parrish R, Wyckoff H, Phillips D (1958). "A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by X-ray analysis". Nature 181 (4610): 662–66. DOI:10.1038/181662a0.
  39. Keskin O, Tuncbag N, Gursoy A (2008). "Characterization and prediction of protein interfaces to infer protein-protein interaction networks". Current Pharmaceutical Biotechnology 9 (2): 67–76. DOI:10.2174/138920108783955191.
  40. Koegl M, Uetz P (2007). "Improving yeast two-hybrid screening systems". Briefings in Functional Genomics & Proteomics 6 (4): 302–12. DOI:10.1093/bfgp/elm035.
  41. Kuhlman B, Dantas G, Ireton GC, Varani G, Stoddard BL, Baker D (2003). "Design of a novel globular protein fold with atomic-level accuracy". Science 302 (5649): 1364–68. DOI:10.1126/science.1089427.
  42. Margolin W (2000). "Green fluorescent protein as a reporter for macromolecular localization in bacterial cells". Methods (San Diego, Calif.) 20 (1): 62–72. DOI:10.1006/meth.1999.0906.
  43. Mayhew TM, Lucocq JM (2008). "Developments in cell biology for quantitative immunoelectron microscopy based on thin sections: a review". Histochemistry and Cell Biology 130 (2): 299–313. DOI:10.1007/s00418-008-0451-6.
  44. Muirhead H, Perutz M (1963). "Structure of hemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 Å resolution". Nature 199 (4894): 633–38. DOI:10.1038/199633a0.
  45. Pauling L, Corey RB, Branson HR (1951). "The structure of proteins: two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain" (PDF). Proceedings of the National Academy of Sciences U.S.A. 37 (5): 235–40. DOI:10.1073/pnas.37.5.235.
  46. Perrett D (2007). "From 'protein' to the beginnings of clinical proteomics". Proteomics – Clinical Applications 1 (8): 720–38. DOI:10.1002/prca.200700525.
  47. Plewczyński D, Ginalski K (2009). "The interactome: predicting the protein–protein interactions in cells". Cellular & Molecular Biology Letters 14 (1): 1–22. DOI:10.2478/s11658-008-0024-7.
  48. Radzicka A, Wolfenden R (1995). "A proficient enzyme". Science 267 (5194): 90–93. DOI:10.1126/science.7809611.
  49. Reynolds JA, Tanford C (2003). Nature's Robots: A History of Proteins (Oxford Paperbacks). New York, New York: Oxford University Press. ISBN 0-19-860694-X. 
  50. Ritchie DW (2008). "Recent progress and future directions in protein–protein docking". Current Protein and Peptide Science 9 (1): 1–15. DOI:10.2174/138920308783565741.
  51. Rüdiger H, Siebert HC, Solís D, Jiménez-Barbero J, Romero A, von der Lieth CW, Diaz-Mariño T, Gabius HJ (2000). "Medicinal chemistry based on the sugar code: fundamentals of lectinology and experimental strategies with lectins as targets". Current Medicinal Chemistry 7 (4): 389–416. DOI:10.2174/0929867003375164.
  52. Samarin S, Nusrat A (2009). "Regulation of epithelial apical junctional complex by Rho family GTPases". Frontiers in bioscience: a journal and virtual library 14 (14): 1129–42. DOI:10.2741/3298.
  53. Sanger F (1949). "The terminal peptides of insulin". Biochemical Journal 45 (5): 563–74.
  54. Sankaranarayanan R, Moras D (2001). "The fidelity of the translation of the genetic code". Acta Biochimica Polonica 48 (2): 323–35.
  55. Scheraga HA, Khalili M, Liwo A (2007). "Protein-folding dynamics: overview of molecular simulation techniques". Annual Review of Physical Chemistry 58: 57–83. DOI:10.1146/annurev.physchem.58.032806.104614.
  56. Stepanenko OV, Verkhusha VV, Kuznetsova IM, Uversky VN, Turoverov KK (2008). "Fluorescent proteins as biomarkers and biosensors: throwing color lights on molecular and cellular processes". Current Protein & Peptide Science 9 (4): 338–69. DOI:10.2174/138920308785132668.
  57. Sumner JB (1926). "The isolation and crystallization of the enzyme urease. Preliminary paper" (PDF). Journal of Biological Chemistry 69 (2): 435–41.
  58. Terpe K (2003). "Overview of tag protein fusions: from molecular and biochemical fundamentals to commercial systems". Applied Microbiology and Biotechnology 60 (5): 523–33. DOI:10.1007/s00253-002-1158-6.
  59. EBI External Services (2010-01-20). The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute. Ebi.ac.uk. 2011-01-16-д хандсан.
  60. RCSB Protein Data Bank. 2014-04-05-д хандсан.
  61. Walker JH, Wilson K (2000). Principles and Techniques of Practical Biochemistry. Cambridge, UK: Cambridge University Press, 287–89. ISBN 0-521-65873-X. 
  62. Xiang Z (2006). "Advances in homology protein structure modeling". Current Protein and Peptide Science 7 (3): 217–27. DOI:10.2174/138920306777452312.
  63. Yuste R (2005). "Fluorescence microscopy today". Nature Methods 2 (12): 902–904. DOI:10.1038/nmeth1205-902.
  64. Zagrovic B, Snow CD, Shirts MR, Pande VS (2002). "Simulation of folding of a small alpha-helical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing". Journal of Molecular Biology 323 (5): 927–37. DOI:10.1016/S0022-2836(02)00997-X.
  65. Zhang C, Kim SH (2003). "Overview of structural genomics: from structure to function". Current Opinion in Chemical Biology 7 (1): 28–32. DOI:10.1016/S1367-5931(02)00015-7.
  66. Zhang Y, Skolnick J (2005). "The protein structure prediction problem could be solved using the current PDB library". Proceedings of the National Academy of Sciences U.S.A. 102 (4): 1029–34. DOI:10.1073/pnas.0407152101.
  67. Zhang Y (2008). "Progress and challenges in protein structure prediction". Current Opinion in Structural Biology 18 (3): 342–48. DOI:10.1016/j.sbi.2008.02.004.
  68. Zhou ZH (2008). "Towards atomic resolution structural determination by single-particle cryo-electron microscopy". Current Opinion in Structural Biology 18 (2): 218–28. DOI:10.1016/j.sbi.2008.03.004.