Пептидийн холбоо
Пептидийн холбоо (амидийн холбоо) нь хоёр амин хүчлийн молекулын хооронд үүсэх ковалент химийн холбоо.[1][2][3][4][5]
Нийлэгжил буюу синтез
[засварлах | кодоор засварлах]
Хоёр амин хүчил пептидийн холбоогоор холбогдон дипептидийг үүсгэх урвалыг конденсацийн урвал гэдэг. Конденсацийн урвалын үед нэг амин хүчлийн карбоксил бүлэг нөгөө амин хүчлийн амин бүлэг рүү дөхөж ирнэ. Эхнийх карбоксил бүлгээсээ (COOH) хүчилтөрөгчөө алдана, харин нөгөө нь амин бүлгээсээ (NH2) устөрөгчөө алдана. Урвалын үр дүнд ус үүсэж, хоёр амин хүчил пептидийн холбоогоор (-CO-NH-) холбогдоно. Ингэж холбогдсон хоёр амин хүчлийг дипептид (ди-хоёр) гэж нэрлэдэг.
Нэг амин хүчлийн карбоксил бүлэг нөгөө амин хүчлийн амин бүлэгтэй усны молекул (H2O) ялгаруулан холбогдох урвалыг пептидийн холбооны нийлэгжил (синтез) гэнэ. Урвалын дүнд ус ялгарч байгаа тул уг процесс нь дегидрацийн синтезд багтах ба зарим тохиолдолд конденсацийн урвал гэж мөн нэрлэдэг.
Пептидийн холбоо үүсэхэд энерги шаардагдах бөгөөд, амьд организмууд уг энергийг нь АТФ-с авдаг.[6] Полипептидүүд ба уургууд пептидийн холбоогоор холбогдсон амин хүчлүүдийн хэлхээ билээ. Амьд организмууд ферментүүдийг дайчлан полипептидүүдийг, рибосомуудыг дайчлан уургийг бий болгодог. Пептидүүд нь тусгай ферментүүдээр синтезлэгдэнэ. Жишээ нь, трипептид болох глютатионы синтез нь, чөлөөт амин хүчлүүдээс, гамма-глютамицистеин синтетаза ба глютатион синтетаза гэдэг хоёр ферментээр хоёр үе шаттайгаар (алхам) явагдана.[7][8]
Эх сурвалж
[засварлах | кодоор засварлах]- ↑ Walker, CBE, FRSE, Peter M. B., ed. (1990) [1988]. Cambridge Dictionary of Science and Technology (reprint ed.). Edinburgh: Press Syndicate of the University of Cambridge. p. 658. ISBN 0521394414.
{{cite book}}: CS1 maint: multiple names: editors list (link) - ↑ Pauling L. (1960) The Nature of the Chemical Bond, 3rd. ed., Cornell University Press. ISBN 0-8014-0333-2
- ↑ Stein RL. (1993) "Mechanism of Enzymatic and Nonenzymatic Prolyl cis-trans Isomerization", Adv. Protein Chem., 44, 1–24.
- ↑ Schmid FX, Mayr LM, Mücke M and Schönbrunner ER. (1993) "Prolyl Isomerases: Role in Protein Folding", Adv. Protein Chem., 44, 25–66.
- ↑ Fischer G. (1993) "Peptidyl-Prolyl cis/trans Isomerases and Their Effectors", Angew. Chem. Int. Ed. Engl., 33, 1415–1436.
- ↑ Watson, James; Hopkins, Nancy; Roberts, Jeffrey; Agetsinger Steitz, Joan; Weiner, Alan (1987) [1965]. Molecualar Biology of the Gene (hardcover) (Fourth ed.). Menlo Park, CA: The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc. p. 168. ISBN 0805396144.
- ↑ Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND (March 2004). "Glutathione metabolism and its implications for health". The Journal of Nutrition. 134 (3): 489–92. PMID 14988435.
{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link) - ↑ Meister A (November 1988). "Glutathione metabolism and its selective modification". The Journal of Biological Chemistry. 263 (33): 17205–8. PMID 3053703. Archived from the original on 2020-06-10. Татаж авсан: 2015-10-30.